Lämpöshokiproteiini - Heat shock protein

Lämpösokkiproteiinit ( HSP ) ovat proteiiniperhe , jota solut tuottavat vastauksena altistumiseen stressaaviin olosuhteisiin. Niitä kuvattiin ensin lämpöshokin yhteydessä , mutta nyt niiden tiedetään ilmentyvän myös muiden rasitusten aikana, mukaan lukien altistuminen kylmälle, UV -valolle ja haavan paranemisen tai kudosten uudistamisen aikana. Monet tämän ryhmän jäsenet suorittavat chaperone -toimintoja vakauttamalla uusia proteiineja oikean taittumisen varmistamiseksi tai auttamalla solujen stressin vaurioittamia proteiineja uudelleen laskostamaan . Tämä ekspression lisääntyminen on transkriptionaalisesti säännelty. Lämpöshokkiproteiinien dramaattinen ylössäätely on keskeinen osa lämpöshokkivastetta, ja se johtuu pääasiassa lämpöshokkitekijästä (HSF). HSP: t löytyvät lähes kaikki elävät organismit, mistä bakteerit ja ihmisiin .

Lämpöshokiproteiinit on nimetty niiden molekyylipainon mukaan. Esimerkiksi Hsp60 , Hsp70 ja Hsp90 (yleisimmin tutkitut HSP: t) viittaavat lämpöshokkiproteiinien perheisiin, joiden koko on 60, 70 ja 90 kilodaltonia . Pienellä 8 kilodaltonin proteiinilla ubikitiinillä , joka merkitsee proteiineja hajoamaan, on myös lämpöshokiproteiinin ominaisuuksia. Konservoitunut proteiinia sitova domeeni, jossa on noin 80 aminohappoa sisältävää alfa-kiteistä, tunnetaan pieninä lämpöshokkiproteiineina (sHSP).

Löytö

Tiedetään, että nopea lämmön kovettuminen voidaan saada aikaan, kun solut altistetaan lyhytaikaisesti tappavalle korkealle lämpötilalle, mikä puolestaan ​​suojaa myöhemmiltä ja ankarammilta lämpötiloilta. 1962, Italian geneetikko Ferruccio Ritossa raportoitu, että lämmön ja metabolisen uncoupler 2,4-dinitrofenoli indusoi luonteenomainen " turpoamisen " on kromosomeja ja Drosophila . Tämä löytö johti lopulta sellaisten lämpöshokkiproteiinien (HSP) tai stressiproteiinien tunnistamiseen, joiden ilmentymistä tämä turvotus edusti. Valittujen proteiinien lisääntynyt synteesi Drosophila-soluissa rasitusten, kuten lämpöshokin, jälkeen raportoitiin ensimmäisen kerran vuonna 1974. Vuonna 1974 Tissieres, Mitchell ja Tracy havaitsivat, että lämpöshokki indusoi pienen määrän proteiineja ja estää useimpien muiden tuotantoa. Tämä alkuperäinen biokemiallinen havainto synnytti suuren määrän tutkimuksia lämpöshokin indusoinnista ja sen biologisesta roolista. Lämpöshokkiproteiinien toimivat usein kaperonit uudelleenlaskostumispuskurissa proteiinien vaurioitua kuumuudesta. Lämpösokkiproteiineja on löydetty kaikista tutkituista lajeista bakteereista ihmisiin, mikä viittaa siihen, että ne kehittyivät hyvin varhain ja niillä on tärkeä tehtävä.

Toiminto

Mukaan Marvin et ai. sHSP: t ilmaisevat itsenäisesti paitsi lämpöshokkivastetta, mutta niillä on myös kehitysrooleja nisäkkäiden, teleostettujen kalojen ja joidenkin alempien selkärangan genomien alkion tai nuorten vaiheissa. hspb1 (HSP27) ilmenee stressin aikana ja alkion, somiittien, taka-aivojen, sydämen ja linssin kehittymisen aikana seeprakalassa. Ilmentymisen hspb4 geenin, joka koodaa alfa-kristalliinin , lisää merkittävästi linssin vasteena lämpöshokin.

Lisääntynyt stressi

Tuotannon korkea Lämpöshokkiproteiinien voidaan liipaista myös altistuminen erilaisia ympäristön stressin olosuhteissa, kuten infektio , tulehdus , liikunta, altistuminen solun haitallisia aineita ( etanoli , arseeni , ja hivenmetallit , monien muiden joukossa) , ultraviolettivalo , nälkä , hypoksia ( hapenpuute ), typen puute (kasveissa) tai vedenpuute. Tämän seurauksena lämpöshokkiproteiineja kutsutaan myös stressiproteiineiksi ja niiden ylössäätelyä kuvataan joskus yleisemmin osana stressivastetta .

Mekanismi, jolla lämpöshokki (tai muut ympäristön stressitekijät) aktivoi lämpöshokitekijän, on määritetty bakteereissa. Lämpörasituksen aikana ulkokalvoproteiinit (OMP) eivät taivu eivätkä voi asettua oikein ulkokalvoon. Ne kerääntyvät periplasmisessa tilassa . Nämä OMP: t havaitaan DegS: llä, sisäkalvon proteaasilla , joka siirtää signaalin kalvon läpi sigmaE -transkriptiotekijälle. Jotkut tutkimukset viittaavat kuitenkin siihen, että vaurioituneiden tai epänormaalien proteiinien lisääntyminen saa HSP: t toimimaan.

Jotkut bakteerien lämpöshokiproteiinit säädetään ylös mekanismin avulla, johon kuuluu RNA-lämpömittarit , kuten FourU-lämpömittari , ROSE-elementti ja Hsp90-cis-säätöelementti .

Petersen ja Mitchell havaitsi, että D melanogaster lievä lämpöshokin esikäsittelyn joka indusoi lämpösokille geenin ilmentymistä (ja parantaa merkittävästi eloonjääminen sen jälkeen kun on korkeampi lämpötila lämpöshokki) vaikuttaa ensisijaisesti käännös ja lähetti-RNA: pikemminkin kuin transkription RNA . Lämpöshokiproteiineja syntetisoidaan myös D. melanogasterissa palautumisen jälkeen pitkäaikaisesta kylmästä ilman lämpöshokkia. Samanlainen lievä lämpöshokin esikäsittely, joka suojaa kuolemalta myöhemmältä lämpöshokilta, estää myös kuoleman altistumiselta kylmälle.

Rooli hoitajana

Useat lämpöshokiproteiinit toimivat muiden proteiinien solunsisäisinä chaperoneina . Niillä on tärkeä rooli proteiini-proteiini vuorovaikutusten, kuten taitto ja avustaminen perustamalla proteiinin oikean konformaation (muoto) ja ehkäisy toivottujen proteiinien aggregaatiota. Auttaen vakauttamaan osittain avautumattomia proteiineja, HSP: t auttavat kuljettamaan proteiineja solukalvojen läpi.

Jotkut HSP -perheen jäsenet ilmentyvät kaikissa organismeissa alhaisesta tai kohtalaiseen määrään, koska niillä on olennainen rooli proteiinien ylläpidossa.

Hallinto

Lämpösokkiproteiineja esiintyy myös ei-stressaavissa olosuhteissa, yksinkertaisesti "seuraamalla" solun proteiineja. Joitakin esimerkkejä niiden roolista "monitorina" on se, että ne kuljettavat vanhoja proteiineja solun "kierrätysastiaan" ( proteasomi ) ja auttavat vasta syntetisoituja proteiineja taittumaan kunnolla.

Nämä toiminnot ovat osa solun omaa korjausjärjestelmää, jota kutsutaan "solun jännitysvasteeksi" tai "lämpöshokkivasteeksi".

Viime aikoina on tehty useita tutkimuksia, jotka viittaavat korrelaatioon HSP: iden ja kaksitaajuisen ultraäänen välillä, kuten LDM-MED-koneen käyttö osoittaa.

Lämpösokkiproteiinit näyttävät olevan alttiimpia itsensä hajoamiselle kuin muut proteiinit johtuen hitaasta proteolyyttisestä vaikutuksesta itseensä.

Sydän ja verisuonisto

Lämpösokkiproteiineilla näyttää olevan merkittävä sydän- ja verisuonitauti. Kaikilla Hsp90: llä, hsp84: llä , hsp70: llä, hsp27: llä , hsp20 : lla ja alfa -B -kiteellä on raportoitu olevan rooleja sydän- ja verisuonistossa.

Hsp90 sitoo sekä endoteelin typpioksidisyntaasia että liukoista guanylaattisyklaasia , jotka puolestaan ​​osallistuvat verisuonten rentoutumiseen.

Krief et ai. viittasi hspb7: ään (cvHSP - kardiovaskulaarinen lämpöshokkiproteiini) sydämen lämpöshokkiproteiiniksi. Gata4 on olennainen geeni, joka vastaa sydämen morfogeneesistä. Se säätelee myös hspb7: n ja hspb12: n geeniekspressiota. Gata4 -ehtyminen voi johtaa hspb7- ja hspb12 -transkriptitasojen laskuun ja tämä voi johtaa sydämen myopatiaan seeprakala -alkioissa, kuten ovat havainneet Gabriel et ai.

hspb7 toimii myös Kupffer-rakkuloiden alisäätelyssä, joka on vastuussa vasemman ja oikean sydämen epäsymmetrian säätämisestä seeprakalassa. Yhdessä hspb7: n kanssa hspb12 on mukana sydämen lateraalisuuden määrittämisessä. Typpioksidisolun signalointireitin kinaasi , proteiinikinaasi G , fosforyloi pienen lämpöshokiproteiinin, hsp20. Hsp20 -fosforylaatio korreloi hyvin sileiden lihasten rentoutumiseen ja on yksi merkittävä fosfoproteiini prosessissa. Hsp20 vaikuttaa merkittävältä sileän lihaksen fenotyypin kehityksessä kehityksen aikana. Hsp20: lla on myös merkittävä rooli verihiutaleiden aggregaation estämisessä, sydämen myosyyttitoiminnassa ja apoptoosin estämisessä iskeemisen vamman jälkeen sekä luustolihasten toiminnassa ja lihasinsuliinivasteessa.

Hsp27 on merkittävä fosfoproteiini naisten supistusten aikana. Hsp27 toimii pienissä lihasten vaelluksissa ja näyttää palvelevan olennaista roolia.

Immuniteetti

Lämpösokkiproteiinien toiminta immuniteetissa perustuu niiden kykyyn sitoa paitsi kokonaisia ​​proteiineja myös peptidejä. Tämän vuorovaikutuksen affiniteetti ja spesifisyys ovat tyypillisesti alhaiset.

Osoitettiin, että ainakin joillakin HSP: llä on tämä kyky, pääasiassa hsp70 , hsp90 , gp96 ja kalretikuliini , ja niiden peptidejä sitovat kohdat tunnistettiin. Gp96: n tapauksessa ei ole selvää, pystyykö se sitomaan peptidejä in vivo , vaikka sen peptidiä sitova kohta on löydetty. Mutta gp96-immuunitoiminto voisi olla peptidistä riippumaton, koska se on mukana monien immuunireseptorien, kuten TLR: n tai integriinien , oikeassa taittamisessa .

Sen lisäksi HSP: t voivat stimuloida immuunireseptoreita ja ovat tärkeitä tulehdusta edistäviin signalointireitteihin osallistuvien proteiinien asianmukaiseen taittumiseen.

Toiminto antigeeniesityksessä

HSP: t ovat välttämättömiä komponentteja antigeenin esitysreiteissä - klassisissa ja myös ristiin esittelyssä ja autofagiassa .

MHCI -esitys

Tämän reitin yksinkertaistetussa näkymässä HSP: itä ei yleensä mainita: antigeenisiä peptidejä syntyy proteasomiin , kuljetetaan ER : hen proteiinikuljetin TAP: n kautta ja ladataan MHCI: lle , joka sitten kulkee erittymisreitin läpi plasmakalvolla.

Mutta HSP: llä on tärkeä osa taittamattomien proteiinien siirtämisessä proteasomiin ja syntyneet peptidit MHCI: hen . Hsp90 voi liittyä proteasomiin ja ottaa haltuunsa syntyneet peptidit. Jälkeenpäin se voi liittyä hsp70: een , joka voi viedä peptidin edelleen TAP: iin . TAP: n läpi kulkemisen jälkeen ER -hoitajat ovat tärkeitä - kalretikuliini sitoo peptidejä ja muodostaa yhdessä gp96: n kanssa peptidilatauskompleksin MHCI: lle.

Tämä luovutus peptidien kanssa on tärkeää, koska HSP: t voivat suojata peptideissä olevia hydrofobisia tähteitä, jotka olisivat muuten ongelmallisia vesisytosolissa. Myös yksinkertainen peptidien diffuusio olisi liian tehotonta.

MHCII -esitys

MHCII-esityksessä HSP: t osallistuvat klatriiniriippuvaiseen endosytoosiin . Myös kun HSP: t ovat solunulkoisia, ne voivat ohjata niihin liittyvät peptidit MHCII-reitille, vaikka ei tiedetä, miten ne erotetaan ristiin esitellyistä (katso alla).

Autofagia

HSP: t ovat mukana klassisessa makroautofagiassa, kun proteiiniaggregaatit suljetaan kaksoiskalvolla ja hajoavat jälkeenpäin. He osallistuvat myös erityistyyppiseen autofagiaan, jota kutsutaan "chaperone-välitteiseksi autofagiaksi", kun ne mahdollistavat sytosoliproteiinien pääsyn lysosomeihin.

Ristiinpano

Kun HSP: t ovat solunulkoisia, ne voivat sitoutua dendriittisolujen (DC) spesifisiin reseptoreihin ja edistää niiden kuljettamien peptidien ristiin esittelyä. Tärkeimmät reseptorit tässä tapauksessa ovat puhdistusreseptorit , pääasiassa SRECI ja LOX-1 . CD91 -sieppausreseptoria on aikaisemmin ehdotettu yleiseksi HSP -reseptoriksi. Mutta nyt sen merkitys on kiistanalainen, koska suurin osa tasavirtatyypeistä ei ilmennä CD91: tä asiaankuuluvina määrinä eikä monien HSP: iden sitomiskykyä ole osoitettu. Joidenkin reseptorien stimulointi voi jopa johtaa immunosuppressioon, kuten SRA: n tapauksessa.

LOX-1 ja SRECI stimuloituina ohjaavat HSP: t ja niihin liittyvät peptidit ristiin esittelyyn. LOX-1 sitoo pääasiassa hsp60 ja hsp70 . Yhteinen lämpöshokkiproteiinireseptori pitää SRECI: tä nyt, koska se sitoo hsp60 , hsp70 , hsp90 , hsp110, gp96 ja GRP170 .

Tämäntyyppisen ristiin esityksen merkitys on suuri erityisesti kasvaimen immunovalvonnassa . HSP: n ansiosta sitoutunut peptidi on suojattu hajoamiselta dendriittisoluosastoissa ja ristiin esityksen tehokkuus on suurempi. Myös HSP-peptidikompleksin internalisointi on tehokkaampaa kuin liukoisten antigeenien internalisointi. Kasvainsolut ilmentävät yleensä vain muutamia neoantigeenejä, joihin immuunijärjestelmä voi kohdistaa, eivätkä kaikki kasvainsolut ilmentä niitä. Tästä johtuen tuumoriantigeenien määrä on rajoitettu ja voimakas ristiin esittämisen tehokkuus on välttämätön vahvan immuunivasteen aikaansaamiseksi.

Hsp70 ja hsp90 osallistuvat myös solunsisäisesti ristiin esittelyn sytosoliseen reittiin, jossa ne auttavat antigeenejä pääsemään endosomista sytosoliin.

Lämpöshokiproteiinit vaurioihin liittyvinä molekyylikuvioina

Immuniteetti voi havaita solunulkoisia lämpöshokkiproteiineja vaurioihin liittyvinä molekyylikuvioina (DAMP). Ne voivat olla vuorovaikutuksessa hahmontunnistuksen reseptorien kuten TLR2 tai TLR4 ja aktivoi antigeeniä esitteleviä soluja virhesääntely kostimuloivista molekyylien (CD80, CD86, CD40), MHC- molekyylit ja tulehdusta ja Th1-sytokiinien.

Lämpösokkiproteiinit voivat signaalittaa myös sieppausreseptoreiden kautta , jotka voivat liittyä TLR: iin tai aktivoida tulehdusta edistäviä solunsisäisiä reittejä, kuten MAPK tai NF- kB . Lukuun ottamatta SRA: ta, joka alentaa immuunivastetta.

Kuinka lämpöshokiproteiinit pääsevät solunulkoiseen tilaan

Lämpösokkiproteiinit voivat erittyä immuunisoluista tai tuumorisoluista ei-kanonisen eritysreitin tai johtajaton reitin kautta, koska niillä ei ole johtopeptidiä, joka ohjaa proteiinit endoplasmisen verkkokalvoon. Ei-kanoninen eritys voi olla samanlainen kuin yksi, joka tapahtuu IL1 b , ja se indusoi stressiolosuhteissa.

Toinen mahdollisuus on HSP: ien vapautuminen solunekroosin aikana tai HSP: n eritys eksosomeissa . Erityisten apoptoottisten solukuolemien aikana (esimerkiksi joidenkin kemoterapeuttisten aineiden aiheuttama ) HSP: itä voi esiintyä myös plasmakalvon solunulkoisella puolella.

Käydään keskustelua siitä, kuinka kauan HSP voi säilyttää peptidinsä solunulkoisessa tilassa, ainakin hsp70: n tapauksessa peptidin kompleksi on melko vakaa.

Solunulkoisten HSP: iden rooli voi olla sekalainen. Se riippuu paljon kudoksen kontekstista, stimuloivatko HSP: t immuunijärjestelmää vai tukahduttavatko immuniteetin. Ne voivat edistää Th17- , Th1- , Th2- tai Treg- vasteita antigeenia esittelevistä soluista riippuen .

Tämän seurauksena lämpöshokkiproteiinien kliininen käyttö on sekä syövän hoidossa (immuunivasteen tehostaminen) että autoimmuunisairauksien hoidossa (immuniteetin tukahduttaminen).

Linssi

Alfa-kristalliini ( α4-kristalliini ) tai hspb4 on mukana linssin kehittämisessä Zebrafishissa, koska se ilmaistaan ​​vastauksena Zebrafish-alkion lämpösokkiin sen kehitysvaiheissa.

Lääketieteellinen merkitys

Lämpöshokkitekijä 1 (HSF1) on transkriptiotekijä, joka osallistuu Hsp70 -proteiinin ilmentymisen yleiseen ylläpitoon ja säätelyyn. Äskettäin havaittiin, että HSF1 on voimakas monipuolinen karsinogeneesin modifioija . HSF1- knockout-hiirillä ihosyövän ilmaantuvuus väheni merkittävästi sen jälkeen, kun paikallisesti oli otettu käyttöön mutageeni DMBA (7,12- d i m etyyli- b- entsyymi n- antraseeni) . Lisäksi voimakkaan RNA -aptameerin aiheuttama HSF1 -esto heikentää mitogeenistä (MAPK) signalointia ja indusoi syöpäsolujen apoptoosia .

Sovellukset

Syöpärokotteet

Ottaen huomioon niiden roolin esityksessä , HSP: t ovat hyödyllisiä immunologisina apuaineina (DAMPS) tehostettaessa rokotteen vastetta . Lisäksi jotkut tutkijat spekuloivat, että HSP: t voivat osallistua kuolleiden pahanlaatuisten solujen proteiinifragmenttien sitomiseen ja niiden esittämiseen immuunijärjestelmään. Siksi HSP: t voivat olla hyödyllisiä syöpärokotteiden tehokkuuden lisäämisessä.

Myös eristetyt HSP: t kasvainsoluista kykenevät toimimaan spesifisenä kasvainvastaisena rokotteena. Kasvainsolut ilmentävät paljon HSP: itä, koska niiden täytyy hoitaa mutatoituneita ja yli-ilmentyneitä onkogeenejä , kasvainsolut ovat myös pysyvässä stressissä. Kun eristämme HSP: t kasvaimesta, HSP: iden sitoma peptidivalikoima on jonkin verran sormenjälki näistä nimenomaisista kasvainsoluista. Tällaisten HSP: iden käyttö takaisin potilaaseen stimuloi sitten immuunijärjestelmää (edistää tehokasta antigeenin esittelyä ja toimii DAMP: nä) erityisesti kasvainta vastaan ​​ja johtaa kasvaimen regressioon. Tämä rokotus ei toimi eri kasvainta vastaan. Sitä käytettiin autologisesti gp96: n ja hsp70: n kliinisissä tutkimuksissa, mutta in vitro tämä toimii kaikille immuuniin liittyville HSP: ille.

Syövän vastaiset lääkkeet

Solunsisäisiä lämpöshokiproteiineja ekspressoidaan voimakkaasti syöpäsoluissa ja ne ovat välttämättömiä näiden solutyyppien selviytymiselle mutaatio- ja yli-ilmentyneiden onkogeenien läsnäolon vuoksi. Monet HSP: t voivat myös edistää invasiivisuutta ja etäpesäkkeiden muodostumista kasvaimissa, estää apoptoosia tai edistää vastustuskykyä syöpälääkkeille. Siksi pienimolekyyliset HSP: n estäjät , erityisesti Hsp90, osoittavat lupausta syövän vastaisina aineina. Tehokas Hsp90-estäjä 17-AAG oli kliinisissä tutkimuksissa useiden syöpätyyppien hoidossa, mutta eri syistä, jotka eivät liity tehoon, ei siirtynyt vaiheeseen 3. HSPgp96 näyttää myös lupaavalta syöpälääkkeenä ja on parhaillaan kliinisissä tutkimuksissa ei-pienisoluinen keuhkosyöpä.

Autoimmuunihoito

Toimimalla DAMP : na HSP: t voivat edistää solunulkoisesti autoimmuunireaktioita, jotka johtavat sairauksiin, kuten nivelreumaan tai systeemiseen lupus erythematosukseen . Siitä huolimatta havaittiin, että joidenkin HSP: iden soveltaminen potilaisiin voi aiheuttaa immuunisietoa ja hoitaa autoimmuunisairauksia. Taustalla oleva mekanismi ei ole tiedossa. HSP: itä (erityisesti hsp60 ja hsp70) käytetään kliinisissä tutkimuksissa nivelreuman ja tyypin I diabeteksen hoitoon .

Hsp90-estäjät ovat toinen mahdollinen autoimmuunisairaus, koska hsp90 on välttämätön monien tulehdusta edistävien proteiinien ( PI3K- , MAPK- ja NF- kB- kaskadit) taittamiseksi oikein .

Maatalous

Tutkijat tutkivat myös HSP: iden roolia stressinsietokyvyn antamisessa hybridisoituneille kasveille, toivoen puuttuvansa kuivuuteen ja huonoihin maaperän olosuhteisiin maataloudessa. Erilaisten HSP: iden osoitettiin ilmentyvän eri tavalla kuivuutta sietävien ja kuivuudelle herkkien durralajikkeiden lehdissä ja juurissa kuivuuden vuoksi.

Luokitus

Tärkeimmät lämpöshokiproteiinit, joilla on chaperoniaktiivisuutta, kuuluvat viiteen konservoituneeseen luokkaan: HSP33 , HSP60 , HSP70 /HSP110, HSP90 , HSP100 ja pienet lämpöshokiproteiinit ( sHSP ). Ihmisen HSP -geenien standardinimikkeistö on saatavilla.

Arvioitu molekyylipaino

( kDa )

Prokaryoottiset proteiinit Eukaryoottiset proteiinit Toiminto
10 kDa GroES Hsp10 (HSPD) Hsp60: n tekijä
20-30 kDa GrpE Ihmisillä: GRPE1 , GRPE2 DnaK/Hsp70: n tekijä, vain bakteeri- tai mitokondrio-/kloroplastisille muodoille
20-30 kDa Hsp20 Ihmisen HSPB -geenit. Yksitoista jäsentä nisäkkäissä, mukaan lukien Hsp27 , HSPB6 tai HspB1 Chaperones
40 kDa DnaJ Hsp40 (DNAJ*; kolme alaperhettä ihmisillä) Hsp70: n tekijä
60 kDa GroEL, 60 kDa antigeeni HSP60 (HSPE) Osallistuu proteiinin taittumiseen sen jälkeen, kun se on tuotu translaation jälkeen mitokondrioihin/kloroplasteihin; a chaperonin
70 kDa DnaK Ihmisen HSPA -geenit. Sisältää Hsp71 ( HSPA8 ), Hsp72 ( HSPA1A ), Grp78 ( BiP , HSPA5); Hsx70 ( HSPA1B ) löytyy vain kädellisistä.

Hsp110 -geenit ovat peräisin tästä superperheestä ja koodataan HSPH1-4.

Proteiinin taittaminen ja avaaminen. Tarjoaa solulle lämpötoleranssin altistuessaan lämpörasitukselle ja suojaa H2O2: lta . Estää myös proteiinien taittumisen translaation jälkeisen tuonnin aikana mitokondrioihin/kloroplasteihin. Hsp110 kestää äärilämpötiloja.
90 kDa HtpG, C62.5 Ihmisen HSPC -geenit. Sisältää Hsp90, Grp94 ( HSPC4 ) Steroidireseptorien ja transkriptiotekijöiden ylläpito
100 kDa ClpB, ClpA, ClpX HSP104 ( CLPB ) Liukenemattomien proteiiniaggregaattien avaaminen; DnaK/Hsp70: n tekijä

Vaikka kunkin perheen tärkeimmät jäsenet on esitetty tässä taulukossa, jotkut lajit voivat ilmentää muita chaperoneja, co-chaperoneja ja lämpöshokkiproteiineja, joita ei ole lueteltu. Lisäksi monilla näistä proteiineista voi olla useita silmukointivaihtoehtoja (esimerkiksi Hsp90α ja Hsp90β) tai nimikkeistön ristiriitoja (Hsp72 kutsutaan joskus nimellä Hsp70).

Katso myös

Viitteet

Ulkoiset linkit