Muutosmuutos - Conformational change

Konformaation muutokset voivat saada aikaan proteiinikompleksin liikkeen . Kinesiinin kävely on mikrotubuluksiin on molekyyli- biologinen kone käyttäen proteiinidomeeni dynamiikka on nanoscales
Pääartikkeli: Proteiinin dynamiikka

In biokemia , joka on konformationaalinen muutos on muutos muoto makromolekyylin , usein aiheuttama ympäristötekijät.

Makromolekyyli on yleensä joustava ja dynaaminen. Sen muoto voi muuttua vastauksena ympäristön muutoksiin tai muihin tekijöihin; jokaista mahdollista muotoa kutsutaan konformaatioksi, ja niiden välistä siirtymistä kutsutaan konformaatiomuutokseksi . Tekijöitä, jotka voivat aiheuttaa tällaisia muutoksia ovat lämpötilan, pH: n , jännite , valo on kromoforit , pitoisuus on ionien , fosforylaation , tai sitoutumisen ligandi . Siirtymiä näiden tilojen välillä tapahtuu erilaisilla pituusasteikoilla (kymmenesosa Å: sta nm: iin) ja aika -asteikolla (ns - s), ja ne on yhdistetty toiminnallisesti merkityksellisiin ilmiöihin, kuten allosteeriseen signalointiin ja entsyymikatalyysiin .

Laboratorioanalyysi

Monet biofysikaaliset tekniikat, kuten kristallografia , NMR , elektronin paramagneettinen resonanssi (EPR) käyttäen spin label tekniikoita, sirkulaaridikroismia (CD) , vety vaihto , ja FRET voidaan tutkia makromolekyyliseen konformaatiomuutos. Dual-polarisaatiointerferometria on pöytätekniikka, joka pystyy tarjoamaan tietoa biomolekyylien konformaatiomuutoksista.

Erityistä epälineaarista optista tekniikkaa nimeltä toinen harmoninen sukupolvi (SHG) on äskettäin sovellettu proteiinien konformaatiomuutoksen tutkimukseen. Tässä menetelmässä toinen harmoninen aktiivinen koetin sijoitetaan kohtaan, jossa proteiini liikkuu mutageneesin tai ei-spesifisen kiinnittymisen kautta, ja proteiini adsorboituu tai immobilisoidaan spesifisesti pintaan. Muutos proteiinin konformaatiossa saa aikaan muutoksen väriaineen nettosuuntaan suhteessa pintatasoon ja siten toisen harmonisen säteen voimakkuuteen. Proteiininäytteessä, jossa on hyvin määritelty suunta, anturin kallistuskulma voidaan määrittää kvantitatiivisesti reaaliajassa ja reaaliajassa. Toisia harmonisia aktiivisia epäluonnollisia aminohappoja voidaan käyttää myös koettimina.

Toinen menetelmä soveltuu sähköisesti kytkettäviin biopintoihin, joissa proteiinit asetetaan lyhyiden DNA-molekyylien päälle, jotka sitten vedetään puskuriliuoksen läpi käyttämällä vaihtelevia sähköpotentiaaleja. Mittaamalla niiden nopeus, joka viime kädessä riippuu niiden hydrodynaamisesta kitkasta, konformaatiomuutokset voidaan visualisoida.

Laskennallinen analyysi

Röntgenkristallografia voi antaa tietoa konformaation muutoksista atomitasolla, mutta tällaisten kokeiden kustannukset ja vaikeudet tekevät laskentamenetelmistä houkuttelevan vaihtoehdon. Normaalitila -analyysiä elastisilla verkkomalleilla, kuten Gaussin verkkomallilla , voidaan käyttää molekyylidynamiikan ja tunnettujen rakenteiden mittaamiseen . ProDy on suosittu työkalu tällaiseen analyysiin.

Esimerkkejä

Muutokset ovat tärkeitä:

Katso myös

Ulkoiset linkit

Viitteet